Publicaties | Personen | Instituten | Projecten
[ meld een fout in dit record ] Print deze pagina
Laboratory of Microbiology (ULB)
Overkoepelend instituut: Université Libre de Bruxelles; Faculté des Sciences; Department of Molecular Biology (ULB-DBM), meer

MOG-kernwoorden (3) : Biochemie; Microbiologie; Moleculaire biologie
Type: Wetenschappelijk
Personen (2)  Top | Publicaties 
Abstract:
Het laboratorium voor Microbiologie bestudeert de volgende onderwerpen:
  • fysiologie van mesofiele en thermofiele micro-organismen;
  • relaties tussen structuur en functie in proteïnen en enzymen;
  • biosynthese en functie van de gewijzigde nucleosiden van transfer-RNA.


Op marien gebied bestudeert de groep het enzym M42 aminopeptidase in de thermofiele bacterie Thermotoga maritima, oorspronkelijk geïsoleerd uit een diepzee hydrothermale bron. De groep richt zich op de overgang van de oligomere toestand, de structurele en functionele rol van een geconserveerd aspartaatresidu in de katalytische site, en hoe metaalcofactoren de overgang van dimeer naar dodecameer van het enzym aansturen. Het onderzoek maakt gebruik van röntgenkristallografie en technieken voor eiwitanalyse om de moleculaire kenmerken en mechanismen van dit enzym te onderzoeken.
Publicaties (3)  Top | Personen 
    ( 3 peer reviewed ) opsplitsen filter
  • Peer reviewed article Dutoit, R.; Brandt, N.; Van Elder, D.; Droogmans, L. (2020). X-ray crystallography to study the oligomeric state transition of the Thermotoga maritima M42 aminopeptidase TmPep1050. Jove-Journal of Visualized Experiments 159: e61288. https://dx.doi.org/10.3791/61288, meer
  • Peer reviewed article Dutoit, R.; Brandt, N.; Van Gompel, T.; Van Elder, D.; Van Dyck, J.; Sobott, F.; Droogmans, L. (2020). M42 aminopeptidase catalytic site: the structural and functional role of a strictly conserved aspartate residue. Proteins-Structure Function and Bioinformatics 88(12): 1639-1647. https://dx.doi.org/10.1002/prot.25982, meer
  • Peer reviewed article Dutoit, R.; Van Gompel, T.; Brandt, N.; Van Elder, D.; Van Dyck, J.; Sobott, F.; Droogmans, L. (2019). How metal cofactors drive dimer–dodecamer transition of the M42 aminopeptidase TmPep1050 of Thermotoga maritima. J. Biol. Chem. 294(47): 17777-17789. https://dx.doi.org/10.1074/jbc.RA119.009281, meer
Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid Top | Personen | Publicaties