| Coöperativiteitsmechanisme en katalytische site vorming in het aspartaat transcarbamylase van het hyperthermofiele diep-zee aechaeon P. Abyssi |
Engelstalige titel: Co-operativity mechanism and formation of the catalytic site in the aspartate transcarbamylase from the deep-sea hyperthermophilic archaeon Pyrococcus abyssi
Periode: Januari 2001 tot December 2002
Status: Afgelopen
Thesaurusterm: Biologie
|
|
| Instituut |
Top |
- Vrije Universiteit Brussel; Vakgroep Toegepaste Biologische Wetenschappen, meer, partner
|
| Abstract |
1) Cöoperativiteitsmechanisme. Adaptatie aan hoge temperaturen kan en selectieve invloed hebben over het type cöoperativiteitsmechanisme. Er zal onderzocht worden of het mechanisme van cöoperativiteit tussen active sites een geconcertreerd of een sekwentieel mechanisme volgt. Een geconcerteerd type mechanisme verondertelt het behouden van een symmetrie tussen de sites. Het al dan niet bestaan van deze symmetrische dimensie in het P. abyssi ATCase zal onderzocht worden aan de hand van residuële coöperativiteit in geconstruëerde hybridische enzymen met eenzelfde aantal actieve sites maar met een verschilede distributie tussen subeenheden.
2) Vorming van de katalytische site. De kataklytische site van het E. coli ATCase wordt gevormd door residu's die tot twee aangrenzende katalytische ketens behoren. De gelijkenis van het P. abyssi ATCase met het E. coli enzym suggereert een analoge organisatie in het P. abbyssi enzym. I afwachting van een drie-dimensionele structuur kan dit type organisatie al nagegaan worden door de kinetische analyse van hybridische katalytische subeenheden. Als residu's aan beide kanten van een c1-c2 type raakvlak). De gelijkenis van het P. abyssi ATCase met het E. coli enzym suggereert een analoge organisatie in het P. abyssi enzym. In afwachting van een drie-dimensionele structuur kan dit type organisatie al nagegaan worden door de kinetische analyse van hybridische katalytische subeenheden. Als residu's aan beide kanten van een c1-c2 raakvlak de actieve site vormen moet het mogelijk zijn partiëel actief (1/3 van natieveactiviteit) hybridische trimeren te genereren vanaf éénvolledif inactief enzym met gesubstitueerde residu's aan beide kanten van het raakvlak en één natief enzym. |
|
